In tema +- io ho recuperato alla grande la pentola a pressione.
Tempi dimezzati per qualsiasi cottura (ergo minor denaturazione), per il brodo d'ossa è splendida.

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Perché brodo è bello: ruoli essenziali per la prolina, glicina e gelatina
Scritto da Kaayla T. Daniel, PhD, CCN
http://www.westonaprice.org/food-features/why-broth-is-beautiful

Stock Pot Diversi anni fa Knox gelatina introdotto un nuovo prodotto denominato NutraJoint con grande fanfara. Questo supplemento contiene gelatina, vitamina C e calcio, e la pubblicità "propagandato recenti studi scientifici che provano che" gelatina può contribuire alla costruzione della cartilagine forte e ossa.

In realtà, le prove risale a più di un secolo, e non solo determinato il valore gelatina di ossa e cartilagine, ma anche per la pelle, del tratto digerente, sistema immunitario, cuore e muscoli.

Questi primi studi, però, sono caduti fuori dallo schermo radar di Knox così come quella di quasi tutti gli altri. Così non è stato sorprendente nel 1997, quando i redattori del Tufts University Salute & Nutrizione Lettera consigliato ai consumatori di non acquistare NutraJoint o integratori simili, perché l'idea che la gelatina può contribuire alla costruzione della cartilagine forte e ossa "è una teoria che non ha ancora essere esaminati. " Per quanto riguarda la teoria stessa, fiutarono che "suona in ordine - '. Tu sei quello che mangi' un po 'sulla falsariga di" In conclusione, hanno dichiarato che, anche se NutraJoint lavorato secondo, sarebbe del tutto inutile, perché "il corpo può produrre la sua propria prolina e glicina come necessario e quindi non soffre di carenza. "1

L'idea che il corpo può creare prolina e glicina è, naturalmente, la ragione che né amminico è considerato "essenziale". La capacità di produrre facilmente e abbondantemente, se necessario, tuttavia, è probabilmente vero solo di persone che godono radiante buon senso health.Common suggerisce che i milioni di americani che soffrono di rigidità delle articolazioni, malattie della pelle e collagene altri, del tessuto connettivo e della cartilagine potrebbe essere soffre di gravi carenze prolina, glicina e altre sostanze nutritive necessarie.

Per capire perché questi nutrienti potrebbe essere così importante per la salute delle articolazioni, ho consultato diversi libri di testo e ho imparato che la cartilagine ialina, il tipo più comune nel corpo umano, trae la sua forza da un denso, criss-crossing, ropey rete di fibre di collagene, e la resilienza della matrice gelatinosa in cui sono incorporati tali fibre.

Secondo un libro di testo sui disturbi ossei, 2 prolina e glicina svolgono ruoli da protagonista nelle fibre di collagene costruite dalle proteine ​​giganti contenenti circa 1.000 aminoacidi ciascuno. Glicina contribuisce un terzo degli aminoacidi totali. La glicina è un aminoacido molto piccolo con un talento per la strutturazione di catene molto serrato. Gli aminoacidi altri figureranno sono prolina e idrossiprolina, una squadra non comune con la passione per se stessi in torsione strettamente ferita, mancini eliche, per poi passare direzioni e girando a destra in un superelica. Questi twisters piccoli formano stretti, difficili, macromolecole rodlike, che a loro volta formano spessi aste chiamati fibrille. Non cartilagine meraviglia può avere tale forza impressionante alla trazione.

La notevole capacità di cartilagine deriva dalla sua matrice gelatinosa. Lungi dall'essere un blob di jiggling tutto naturale Jello, questa matrice è altamente strutturato con proteine ​​e zuccheri complessi. Il più noto sono i proteoglicani che si snodano sopra, sotto e intorno la rete in fibra collagene. Come suggerisce il nome, queste molecole giganti sono costituiti da proteine ​​e zuccheri. Il loro compito principale è quello di ottenere e trattenere l'acqua, e sono stati progettati per essere molto, molto assetato. Di conseguenza, la loro complessa struttura comprende un filo centrale di acido ialuronico sulla quale pendono ben 100 delle maggiori proteine ​​presenti nel corpo. Questi a loro volta, si dividono in bande catena conosciuti come solfati di condroitina e solfati cheratina. In termini elettrici, queste catene trasportare cariche negative e quindi respingono. Mantenendo la loro distanza reciproca, creano spazio per l'acqua molto attraggono.

Vivere tra i proteoglicani sono le cellule della cartilagine - condrociti - i cui posti di lavoro sono a regolare il metabolismo della cartilagine, produrre le molecole di proteoglicani giganti e fibre di collagene e costruire nuova cartilagine, se necessario. Per fare ciò, i condrociti hanno bisogno i giusti principi nutritivi forniti nelle giuste proporzioni dal fluido sinoviale e acqua che alimenta la cartilagine. Non sorprende che, tali esigenze nutrizionali sono un sacco di molto gli aminoacidi che il collagene e la cartilagine sono fatti di: prolina e glicina. Anche se i libri di testo non uscire allo scoperto e dire così - e gli editori Tufts disprezzare il concetto stesso - il buon senso suggerisce che - cartilagine saggia, almeno - ". Ciò che mangiamo" potremmo benissimo essere

In realtà non vi è una solida disciplina scientifica per questa osservazione il buon senso. La ricerca sulle prolina e glicina è ben lungi dall'essere un settore in crescita, ma alcuni studi esistono buone e servono a chiarire la natura essenziale di questi presunti "non essenziali" aminoacidi. La maggior parte dei ricercatori ritengono che sia prolina e glicina dovrebbe almeno essere considerata "condizionatamente essenziale" (insieme con arginina, cisteina, glutammina, serina, taurina e tirosina) 3, il che significa che nella maggior parte delle condizioni, il corpo non può produrre abbastanza di questi composti e deve ottenere da loro il cibo. Ancora più interessante, questa ricerca moderna suggerisce che molti degli studi 19 e l'inizio da tempo dimenticati del 20 ° secolo dovrebbe essere guardato di nuovo.
Proline

La prova sta montando che prolina dovrebbe essere classificato come un acido "essenziale" amino. La ricerca mostra che i livelli plasmatici di scendere dal 20 al 30 per cento quando gli individui in buona salute sono messi in prolina senza diete 4 Questo suggerisce che il corpo può produrre prolina ma probabilmente non in quantità sufficiente senza assistenza alimentare.

Gli editori Tufts pensato carenza prolina altamente improbabile perché si trova in quasi tutte le proteine ​​alimenti, ad eccezione lattoalbumina, e perché pochi americani soffrono di malnutrizione di fame. Tuttavia, la gente potrebbe avere ancora bassi livelli di prolina se ne consumano poche proteine. Questo non è solo possibile, ma probabile in America oggi, data la popolarità di alto contenuto di carboidrati, a basso contenuto proteico e basso contenuto di grassi diete. Per la maggior parte di queste persone il modo per portare il consumo di prolina alla pari è ovvio - proteine ​​aggiungere alla dieta.

Occasionalmente, tuttavia, il problema non è l'assunzione di proteine, ma l'incapacità del corpo di metabolizzare prolina in forma attiva di idrossiprolina. Sia acuta che cronica una carenza di vitamina C produce un aumento significativo della prolina rapporto idrossiprolina nell'urina, 5 un segno che la conversione non è essere made.5 ferro è un altro cofattore necessario e vitamina C è noto per migliorare l'assimilazione di ferro. 8, 9, 10, 11 Vitamina C funzione è quella di mantenere l'idrossilasi prolil in forma attiva: senza questo enzima della prolina e lisina in procollagen non può essere idrossilato 7.

Come ci si potrebbe aspettare, la prolina è stata raccomandata come un integratore che possono beneficiare le persone interessate in morbido, non la pelle cascante "giovane". Poco scienza dura sostiene questa idea, ma un libro popolare di Leon Chaitow DO, ND raccomanda la supplementazione di 400-1000 mg al giorno e sempre insieme con la vitamina C. Chaitow cita la ricerca di Carl Pfeiffer discusso in Nutrienti mentali e Elemental (Keats, 1975 ), ma apparentemente non in riviste 12.

Uno studio nel Journal of Gerontology, tuttavia, pregò di dissentire, concludendo che non vi erano "significative legate all'età variazioni del contenuto di prolina, idrossiprolina, lisina e idrossilisina su tutta la gamma di 0-93 anni di età." Quello che hanno scoperto è che "variazioni di legami incrociati derivati ​​da aldeidi può essere responsabile degli effetti di età." 13

Proline e la vitamina C anche collaborare per altre funzioni vitali. Linus Pauling e Matthias Rath hanno proposto che i pazienti cardiaci con elevata lipoproteina (a) i livelli di adottare una formula basata prolina, lisina e vitamina C per contribuire a invertire le arterie blocco effetti di lipoproteina (a) 14.
Glycine

Glycine potrebbe anche essere considerato un "condizionatamente essenziale".

Come il più semplice aminoacido, costituisce una piscina azoto basico per la fabbricazione di altri aminoacidi, ed è utilizzato nella sintesi di emoglobina, creatina, porfirina, sali biliari, glutatione e nucleotidi del DNA e RNA. Glicina è coinvolto nella glicogenesi (fabbricazione di glucosio), e bassi livelli può produrre ipoglicemica sintomi simili.

Un'altra funzione importante è la disintossicazione. Il corpo umano necessita di abbondanti quantità di glicina per la disintossicazione dopo l'esposizione a sostanze chimiche, e si coniuga direttamente con l'acido benzoico. In sottolineato che gli individui con inibizione dell'acido benzoico mostra di sintesi del glutatione, e glicina è un acido amminico precursore di glutatione, alcuni ricercatori hanno concluso che la glicina può migliorare il funzionamento della disintossicazione epatica Fase II. "Acido benzoico è ampiamente utilizzato nell'industria alimentare come conservante. In condizioni normali queste fonti di acido benzoico possono essere gestiti con facilità ai livelli riscontrati nella dieta totale dalla maggior parte degli individui normali. Tuttavia, anche questi bassi livelli potrebbe presentare un problema alle persone che hanno già uno stato compromesso glicina nel tentativo di soddisfare un aumento della domanda, come la gravidanza o l'anemia falciforme. "15

Glycine aiuta anche la digestione aumentando la secrezione acida gastrica. Una ricerca pubblicata nel 1976 ha stabilito che le proteine ​​solo stimolano la secrezione acida gastrica, ma a quanto pare non tutti gli aminoacidi farlo 16. Glycine è uno di quelli che lo fanno, un fatto che è stato conosciuto nel 1925. 17 Gli effetti di altri aminoacidi e dei loro peptidi correlati sulla secrezione acida non è stata determinata, ma i ricercatori hanno proposto che "glicina può avere applicazione nella progettazione di diete chimicamente definiti per i pazienti con disturbi gastrointestinali." 18

La capacità di digerire le proteine ​​gioca ovviamente un ruolo fondamentale nel mantenimento della buona salute. Molti scrittori popolari di salute, tra cui Adelle Davis e Linda Clark, hanno individuato i problemi causati da carenze diffuse di acido cloridrico, soprattutto dopo i 40 anni. Come Davis ha messo, "troppo poco acido cloridrico proteine ​​compromette la digestione e l'assorbimento della vitamina C, vitamine del gruppo B permette di essere distrutto e minerali impedisce di raggiungere il sangue, nella misura in cui l'anemia può svilupparsi e ossa crollare." Parole forti, ma molto probabilmente sostenuto dalla ricchezza di studi che cita risale al 1939 al 1961. 19

Più di recente, Robert Atkins, MD, ha raccolto il grido. "Una mancanza di acido dello stomaco è un luogo comune, il risultato di invecchiamento, la genetica, l'uso di alcuni farmaci e una varietà di altri fattori." Citando 11 studi forniti dal suo capo ricercatore Robert Crayhon, il dottor Atkins sostiene che l'incapacità di digerire correttamente le proteine ​​contribuisce ad asma, diabete, allergie alimentari, osteoporosi, anemia da carenza di ferro, anemia perniciosa, candida, l'artrite reumatoide, infezioni intestinali, psoriasi, vitiligine, orticaria, eczema, dermatite, erpetiforme e l'acne. "20

Glycine svolge anche un ruolo fondamentale nella guarigione delle ferite. In uno studio che risale al 1929, così come gli studi più recenti, punti di prova a "uno stretto margine tra la domanda metabolica per la glicina e la velocità con cui glicina può essere formata o messi a disposizione del corpo. Uno stato marginale di disponibilità glicina è probabilmente più comune di quanto è stato apprezzato in passato. "21 In altre parole, quando il corpo ha bisogno di glicina per la riparazione, probabilmente non può fare tutto ciò che serve, e dovrà acquisire ulteriori glicina dalla dieta.

I ricercatori della Rutgers University ha anche studiato glicina e la guarigione delle ferite. I ratti sono stati alimentati con diete con e senza supplementi di arginina glicina, più o glicina più ornitina, e il team ha scoperto che la glicina-plus-arginina combinazione ha migliorato significativamente la ritenzione di azoto in entrambi i ratti traumatizzati e non traumatizzato. I ricercatori hanno teorizzato che la glicina e arginina sono stati i più utili perché entrambi "si verificano in concentrazioni particolarmente elevate nel tessuto cutaneo e connettivo e potrebbe pertanto essere richiesta in maggiore quantità per la riparazione dei tessuti." Essi inoltre ipotizzato che l'effetto benefico di arginina-glicina-plus è "legato alla sintesi di creatina serve per la guarigione della ferita." 22

Ancora un altro gruppo di persone che possono essere a corto di glicina consiste nei pazienti con anemia falciforme. "In falciforme l'emolisi corso crea una domanda di glicina dell'ordine di 1-2 grammi al giorno per soddisfare le esigenze di sintesi eme. Un normale assunzione dietetica potrebbe semplicemente fornire questa quantità di glicina, e la sintesi endogena di glicina deve essere insufficiente per soddisfare le esigenze restanti del corpo. Queste persone vivono in uno stato cronicamente precaria rispetto a sufficienza glicina "23.

Per soddisfare le esigenze metaboliche tanti e diversi, glicina devono essere prontamente disponibili. Il corpo può fare, ovviamente, ma ci sono un sacco di ragioni per pensare che anche le normali, persone sane potrebbero non essere in grado di fare abbastanza. Per esempio, i ricercatori hanno scoperto che la sintesi endogena di glicina in uomini adulti su basso diete ricche di proteine ​​non è riuscito a soddisfare la domanda normale metabolica. Studiare sia glicina e alanina, hanno trovato che la glicina (ma non alanina) sintesi diminuita quando alimentari aminoacidi sono stati rimossi, specialmente alle assunzioni inferiori. Metabolismo glicina (a differenza alanina) sembra essere "sensibile alla composizione aminoacidica della dieta." Anche se certi della metabolico esatto e il significato funzionale di questo dato, hanno concluso che una prolungata restrizione di azoto alimentare e / o la fornitura di glicina e dieta aminoacidi probabilmente limitare la capacità dei tessuti per formare creatina, prophyrins, purine e glutatione 24.

I bambini e le donne in stato di gravidanza anche bisogno di una quantità di glicina buoni nella dieta. La ricerca indica che la carenza di glicina potrebbe limitare la crescita nei bambini, e ha dichiarato che "le esigenze del feto in crescita per glicina sono molto elevati, sia in termini assoluti che rispetto ad altri aminoacidi, da due a dieci volte più grande su base molare." Ottimizzando l'assunzione di questo aminoacido, l'esito di neonati prematuri potrebbe essere migliorata. 25

Inoltre, glicina è l'aminoacido limitante nei bambini recupero di malnutrizione, ed è l'aminoacido limitante per growth.26 rapida Inoltre, lo stato glicina è un importante marker di gravidanza normale. "Con l'avanzare della gravidanza la produzione endogena di glicina può essere insufficiente per soddisfare le crescenti esigenze." 27

Un altro studio ha mostrato che l'alimentazione infantile la somma di aminoacidi liberi nel plasma aumenta dopo l'alimentazione e il rapporto di glicina a valina cadute. Il tipo di pasto determina quanto velocemente questo accade e quanto tempo prima che i livelli normali. Allattamento al seno piuttosto che l'allattamento artificiale prodotta più velocemente alterazione e rapida normalizzazione. 28 Questo spiega perché prima della metà del 20 ° secolo, i medici consigliato l'aggiunta di glicina-ricchi gelatina ai lattanti fatti in casa che sono stati utilizzati durante l'allattamento non è stato possibile 29.

Nel loro insieme questi studi sostengono fortemente l'idea che se la glicina è limitata durante i primi mesi di vita, la crescita potrebbe essere limitata. E una volta che i bambini crescono, la necessità di glicina non diminuisce. Come notato sopra, questo acido amino poco serve molte funzioni metaboliche e non viene automaticamente prodotta in quantità sufficiente dall'organismo.
Gelatina: Il modo tradizionale per garantire la prolina e glicina adeguato nella dieta

Per molte persone il semplice atto di tenersi alla larga a basso contenuto di proteine ​​e tra proteine ​​sufficienti potrebbe fare il trucco. Mangiatori di proteine ​​che ancora vengono a breve potrebbe scegliere di medicare sé da parte l'assunzione di integratori prolina e glicina, ma sarebbe consigliato di ordinare una misura misto formula di aminoacidi in base ai risultati di un test di dosaggio amino acido.

Una soluzione migliore sarebbe quella di migliorare il loro stato di collagene con l'aggiunta di gelatina per la loro dieta sotto forma di gelatina ricca di brodo usato in zuppe, stufati e salse. Questo cibo tradizionale, che è quasi scomparso dal tavolo americano, si inserisce il "sei quello che mangi" ricetta ad un T. Prodotto gelatina è anche un elemento utile in quanto non è altro che denaturato al calore collagene. Tuttavia, poiché fabbricato gelatina contiene piccole quantità di MSG, dovrebbe essere evitato da coloro che sono sensibili ad esso.

La gelatina è particolarmente ricco di prolina e idrossiprolina. Secondo un sito industria alimentare, contiene 15,5 e 13,3 grammi per 100 grammi di proteine ​​pure rispettivamente. Inoltre contiene 27,2 grammi di glicina per 100 grammi di proteine ​​pure. Lisina e hydroxoylysine necessario per la sintesi del collagene sono presenti nelle quantità più piccole di 4,4 e 0,8 grammi per 100 grammi di proteine ​​pure. Altre fonti forniscono cifre un po 'diverse (a seconda degli ingredienti utilizzati nella fabbricazione di gelatina e la qualità delle loro fonti), ma tutti dimostrano costantemente alti livelli di prolina, idrossiprolina e glicina.

Gelatina, poi, è ricco di componenti prolina e glicina che le persone hanno bisogno, ma debole in metionina, istidina e tirosina e totalmente priva di triptofano. Di conseguenza, gli autori di libri di testo del 19 ° secolo in gelatina hanno giudicato una "proteina di scarsa qualità." Ma nonostante i suoi limiti apparenti, la gelatina è stata valutata per i suoi benefici medicinali per migliaia di anni ed è stato a lungo considerato una panacea per tutto, di disturbi della pelle e comune per disturbi digestivi a disturbi cardiaci.

Gelatina ha iniziato a cadere in disgrazia nel 19 ° secolo quando gli scienziati hanno dimostrato che una dieta a base di pane e gelatina da sola non potrebbe sostenere life.30 L'ovvia conclusione - che la gelatina non è un sostituto di carne o di altre proteine ​​alimentari - significa poco che non ha posto a tutti nella nostra dieta. Al contrario, una quantità sostanziale di prova esiste suggerendo che la gelatina dovrebbe avere un posto molto grande.

Purtroppo, la maggior parte di questi primi studi sono difficili da individuare, essendo stato pubblicato nel 19 ° secolo e l'inizio del 20 ° secolo riviste che non si trovano nella maggior parte delle biblioteche mediche. Le due fonti più importanti sono un affascinante articolo del 1937 di Francis Pottenger, MD, sul valore della gelatina nella digestione, e una copia di un oscuro ma prezioso libro 1945 Gelatina in Nutrizione e Medicina di NR Gotthoffer, direttore della ricerca per Grayslake Gelatina Società, Grayslake, Illinois. Nella sua prefazione a questo 162-pagina del libro, afferma Gotthoffer che ha trascorso 18 anni tra il 1927 e il 1945 lo studio della letteratura scientifica sulla gelatina.

Dr. Gotthoffer pubblicato i suoi risultati diversi anni dopo il dottor Pottenger ha annunciato le sue teorie e ricerche sul valore della gelatina nella salute e la digestione in pompa magna nel 1937, in occasione della riunione annuale della American Society terapeutico ad Atlantic City. "Gelatina può essere utilizzato in combinazione con qualsiasi dieta che il clinico sente è indicato", ha Pottenger. "Le sue proprietà colloidali aiutare la digestione di tutti gli alimenti che causano il paziente a soffrire di 'stomaco.' Anche gli alimenti in cui gli individui possono essere decisamente sensibile, come dimostra l'indice leucopenic e diete di eliminazione, spesso può essere tollerata con un leggero fastidio o del tutto assenti, se la gelatina è fatta parte della dieta. "31

A quel punto, il dottor Gotthoffer aveva già alzato molti studi precedenti che supportano il ruolo della gelatina nella digestione. All'inizio di questo secolo, i ricercatori hanno dimostrato che la gelatina aumenta l'utilizzo della proteina del frumento, avena, orzo e, anche se non di mais, che la digeribilità dei fagioli è notevolmente migliorata con l'aggiunta di gelatina; gelatina e che aiuta la digestione delle proteine ​​della carne 32. L'ultimo sembra confermare i rapporti soggettivi di molte persone che dicono che le carni trovano in minestre e brasati - cucinato con le ossa per lungo tempo in un liquido in cui un tocco di aceto è stato aggiunto - sono più facili da digerire che rapidamente cotti bistecche e braciole, e perché gelatina ricchi sughi sono al centro di molte tradizioni culinarie.

Confermando studi recenti mostrano che la glicina aiuta a crescere bene i bambini, Gotthoffer segnala l'esistenza di più di 30 anni di studi di ricerca dimostrano che la gelatina in grado di migliorare la digestione dei prodotti lattiero-caseari. Di conseguenza, gli autori di libri di testo nutrizionali degli anni 1920 e 1930 ha raccomandato di gelatina da inserire in formulazioni per l'infanzia per aiutare a portare il latte di mucca più vicino al latte umano. Spiegazione Gotthoffer era che la "cagliata ottenuta dalla coagulazione del latte di donna era morbido e più digeribile rispetto al latte vaccino. Tuttavia, quando la gelatina è stato aggiunto al latte di mucca, una cagliata di caratteristiche ugualmente desiderabili stato formato. Inoltre, gelatina esercitata un'influenza molto importante sulla materia grassa del latte. 'servito non solo per emulsionare il grasso, ma anche, stabilizzando la caseina, ha migliorato la digeribilità e l'assorbimento dei grassi, che altrimenti sarebbe stata effettuata verso il basso con la caseina in una massa grumosa. " Di conseguenza, i neonati nutriti gelatina formule arricchite ha mostrato una riduzione dei sintomi allergici, vomito, coliche, diarrea, stipsi e malattie respiratorie rispetto a quelli di latte vaccino rettilineo di 33.

Allo stesso modo Gotthoffer trovato studi che dimostrano che gli adulti convalesing che hanno perso peso a causa di operazioni, malattie dissenteria, cancro e altri piatti meglio se la gelatina viene aggiunto alla loro dieta. "Si dice che debba essere conservato dallo stomaco più sensibile e nutrirà quando quasi non altro sarà tollerata", ha scritto LE Hogan nel 1909 34. Uno dei motivi è stato raccomandato gelatina così altamente per gli individui malnutriti è che diminuisce la quantità di proteina completa necessari per il corpo.

I "risparmiatori" effetti di gelatina sulle proteine ​​sono di particolare interesse per molti primi ricercatori. Per "sparing proteine", hanno fatto sì che il corpo è meno probabile che la proteina cannabilize conservato nei suoi muscoli, un evento comune durante il digiuno o durante rapida perdita di peso dalla malattia. Gelatina contribuisce così a mantenere il corpo in quello che i nutrizionisti oggi chiamiamo "bilancio azotato". Come Carl Voit, un ricercatore che ha trascorso dieci anni a studiare gelatina, ha scritto nel 1872, "Per essere sé scomposta, ha impedito la decomposizione delle proteine ​​nel corpo e quindi esercitato i suoi poteri risparmiatori notevoli." Ha scoperto che la gelatina da solo, tuttavia, non è stato in grado di costruire di proteine ​​nel corpo 35.
Gelatina e digestione

Voit anche trovato che la digestione gelatina migliorata a causa della sua capacità di normalizzare casi di entrambe le carenze di acido cloridrico ed eccessi, e si dice che appartengono alla classe dei "peptogenic" sostanze che favoriscono il flusso dei succhi gastrici, favorendo così la digestione. 36

La reputazione tradizionale gelatina come un restauratore di salute si è imperniata principalmente sulla sua capacità di lenire il tratto gastrointestinale. "Linee di gelatina la membrana mucosa del tratto intestinale e protegge contro ulteriori azioni pregiudizievoli da parte del ingesta", ha scritto Erich Cohn del Policlinico di Medicina dell'Università di Bonn nel 1905. Cohn gelatina raccomandato per le persone con "catarro intestinale" - una infiammazione della membrana mucosa ora si chiama sindrome dell'intestino irritabile. È interessante notare che il tipo di gelatina utilizzata nel follow-up esperimenti condotti su persone con malattie intestinali ancora più gravi è stato specificato come un "concentrato piede brodo di vitello." .37 Questa forma di gelatina sarebbe stata ricca di cartilagine e di osso e presumibilmente fornire una migliore acido ammino profilo di collagene retta.

Oggi nutrizionisti clinici vedere sempre più casi di disbiosi - squilibri di "buono" e "cattivi" i batteri nel tratto intestinale. In che i disturbi fermentativi che risultano legate alle allergie ai cereali e / o il consumo eccessivo di carboidrati, è affascinante scoprire che un ricercatore di nome CA Herter ha parlato direttamente a quel punto nel 1908:

"L'uso di gelatina come alimento nelle infezioni batteriche del tratto intestinale non ha mai ricevuto l'attenzione che merita. Il medico non di rado di fronte ad un problema dietetico che consiste nel adoperandosi per garantire la nutrizione in condizioni in cui nessuna combinazione di proteine ​​ordinarie del grassi e carboidrati è sufficiente per mantenere uno stato di nutrizione. fiera La difficoltà che più frequentemente si pone è che ogni tentativo di usare il cibo carboidrati è seguito da disturbi fermentativi di natura acuta o sub-acuta che ritardare il recupero o addirittura favorire un'infezione esistente fino al punto di minacciano la vita. A desideratum grande, pertanto, è un alimento che, mentre prontamente subendo assorbimento, deve fornire una fornitura di energia calorica e che allo stesso tempo sono esenti da ordinaria decomposizione fermentativa. Tale alimentare esiste in gelatina. "38

Tuttavia, la gelatina è precisamente ciò che i turn-of-the-secolo medici ordinato, non solo per curare disturbi digestivi e della mucosa intestinale, ma tutte le allergie. Gelatina venne iniettato talvolta anche come un plasma o sangue substitute.40 Più recentemente, John F. Prudden, MD, DSCI scoperto che dosi terapeutiche di cartilagine (che contiene sempre abbondanti quantità di prolina e glicina) notevolmente migliorato l'artrite reumatoide e altre degenerative condizioni comuni e le malattie infiammatorie croniche intestinali 41.

Ulteriori prove ci viene di recente da un team di ricercatori russi. In un articolo Pathophysiology, hanno riferito che la gelatina protegge l'integrità della mucosa gastrica, almeno nei ratti di laboratorio sottoposti a danni mucosali etanolo indotte. 42

I medici del passato, anche una volta conosciuto il valore di gelatina nel trattamento della malattia celiaca. Nel 1924, un ricercatore di nome Haas ha affermato che la risposta dei pazienti a una dieta povera di carboidrati, in cui sono stati dati gelatina "latti" ai pasti mezzogiorno e sera era "risultati sorprendenti e quasi uniformemente buona sono stati ottenuti in un periodo di circa dieci anni "43.

Oggi molte persone hanno risolto i loro problemi di digestione del cibo seguendo le regole che combinano popolare nel Fit bestseller per la vita di Harvey e Marilyn Diamond (Warner, 1985), che è stato ispirato dal lavoro di igiene naturale pioniere Herbert Shelton. Particolarmente rilevante è qui la regola che ci avverte di non mangiare più cibi ricchi di proteine ​​con amidi. Il motivo è che sono presumibilmente digeriti su orari diversi nell'intestino, aumentando il rischio di indigestione.
Dr. Pottenger, però, ha scoperto che se la gelatina è incluso come parte del pasto, azione digestiva è distribuito in tutta la massa di cibo e la digestione di tutti i proventi dei componenti senza intoppi 44.

Curiosamente, Gotthoffer non ha trovato molti studi sostengono il ruolo della gelatina nella salute delle articolazioni e delle ossa, anche se uno studio 1907 italiano stabilito che le iniezioni gelatina aumentato il calcio nel sangue circolante, che a sua volta ha mostrato di stimolare costruzione dell'osso. 49

Recenti studi, tuttavia, non supportano tale uso. Uno studio giapponese ha riportato malnutrizione proteica, abbassato massa ossea e fratture osteoporotiche. I topi sono stati alimentati per dieci settimane con una dieta ipoproteica contenente o caseina 10 percento o una combinazione di caseina 6 percento e 4 per cento gelatina. Il contenuto minerale osseo e la densità minerale ossea del femore erano significativamente più elevati nel gruppo dato 6 per cento di caseina più 4 per cento gelatina. I ricercatori hanno concluso, "questi risultati suggeriscono che la gelatina ha diversi effetti sulla densità minerale ossea e sul peso corporeo in malnutrizione proteica." 50

Uno studio del 1999 tedesco anche dimostrato la verità del detto "l'uomo era ist isst uomo". Il loro studio è stato ispirato per i racconti di influenza positiva di gelatina sulle malattie degenerative del sistema muscolo-scheletrico e la curiosità per il "meccanismo terapeutico e la dinamica di assorbimento." I topi nutriti radioattivi gelatina idrolizzato sono stati confrontati con topi di controllo radioattiva somministrata prolina. Hanno trovato che il 95 per cento della gelatina è stato assorbito entro le prime 12 ore, e la gelatina etichettati trovata nei tessuti era simile a quello di prolina etichettato con una sola eccezione - l'assorbimento e l'accumulo di gelatina nella cartilagine è raddoppiato. Questo suggerisce un effetto benefico di gelatina sul metabolismo della cartilagine che non si verifica con l'ingestione di prolina sola. Essi hanno concluso, "Questi risultati dimostrano l'assorbimento intestinale e accumulo di tessuto cartilagineo di idrolizzato di gelatina e suggeriscono un potenziale meccanismo per precedentemente osservati benefici clinici di per via orale administed gelatina." 51

Gelatine più commerciali di oggi sono prodotte esclusivamente da Pigskins o cuoio e includono, quindi non la cartilagine e ossa. Anni fa, tuttavia, alcune cartilagini commerciali provenienti da miscele mistero di cartilagine, ossa, pelle e altre parti di animali scartato. Tutte queste combinazioni differivano in termini di caratteristiche fisiche e chimiche e nelle loro azioni fisiologiche. Gotthoffer riferito che anche la colla è stata talvolta venduti come gelatina. A complicare ulteriormente, alcuni dei cosiddetti "gelatina" studi sono stati fatti con l'acido glicina isolato amino. 53

Tenuto conto delle incongruenze e rischi di fabbricazione gelatina, non c'è da meravigliarsi che gli studi erano incompatibili. Come per l'utilizzo di gelatina oggi per benefici terapeutici, un prodotto di ottima qualità sarebbe venuto dal fare gelatina a casa utilizzando pelli, cartilagine e ossa di pollo biologico o carne. Come il dottor Pottenger era solito dire: ". Una pentola grande è il dono più importante una sposa potesse ricevere" 54

Qualunque sia la forma di gelatina che viene utilizzato, non dovrebbe mai essere cotto o riscaldato nel forno a microonde. Secondo una lettera pubblicata su The Lancet, la pratica comune di cottura a microonde converte l-prolina a d-prolina. Scrivono, "La conversione di trans a forme cis potrebbe essere pericoloso perché quando cis-aminoacidi sono incorporati in peptidi e proteine ​​invece dei loro isomeri trans, questo può portare a cambiamenti strutturali, funzionali e immunologici." Essi inoltre rilevano che "d-prolina è neurotossico e ci hanno riportato effetti nefrotossici e heptatotoxic di questo composto." 55 In altre parole, la colla di pesce in brodo fatti in casa conferisce benefici wonderous, ma se viene riscaldato nel forno a microonde, diventa tossico per il fegato, reni e sistema nervoso.

Un altro studio ha suggerito che la configurazione L e la dimensione corretta molecolare sono entrambe essenziali per effetti benefici della L-prolina sulla memoria e per la prevenzione di depressione. 56 vi è alcun motivo di pensare che prolina è l'unico soggetto amino a questo tipo di distruzione, ed è probabile che altri aminoacidi sarebbero similmente affetti. Gli studi, tuttavia, sono stati eseguiti su prolina.

Ricordate anche che gli aminoacidi in gelatina, come tutti gli amminoacidi, può essere correttamente utilizzata, quando la dieta contiene sufficienti attivatori liposolubili - vitamine A e D - trova esclusivamente nei grassi animali. Quindi non esitate a mettere la crema nel vostro brodo a base di zuppe e salse, e comprendono altre fonti di vitamine A e D nella dieta, come il burro, tuorli d'uovo e olio di fegato di merluzzo.

In questi giorni nessuno si è preoccupato di mangiare troppo gelatina, anche se un sacco di persone sono preoccupati per mangiare qualsiasi gelatina a tutti. La paura è "mucca pazza". Un sito del settore (che non rivela il suo sponsor) afferma che oggi gelatina è "hide gelatina," non ha mai fatto dal cervello, e che le procedure di elaborazione, come sgrassante, demineralizzazione acida, alcalina purificazione, lavaggio, filtrazione, scambio ionico e la sterilizzazione di ridurre la possibilità di encefalopatia spongiforme bovina a meno di zero. 60 Se si tratta di informazioni onesto o un giro di pubbliche relazioni, o un po 'di entrambi, non è noto, e la ricerca in questo soggetto è al di fuori del campo di applicazione del presente documento. Nel 1992, la FDA ha preso abbastanza sul serio la paura di vietare l'importazione di tutti i prodotti tra cui mucca gelatina da paesi in cui la BSE si verifica, ma tolto il divieto di gelatina nel 1997. La ragione principale è che non ci sono stati casi fino ad oggi che coinvolge sia la gelatina commerciale o artigianale in "mucca pazza" o qualsiasi altri disturbi neurologici. 61

Dai nostri amici in Australia per promuovere il "dieta ottimale", sviluppato da medico polacco Jan Kwasniewski, arriva questa ricetta per il comune e la salute della cartilagine, oltre che per la bellezza della pelle. Bollire un pezzo di pelle di maiale per almeno 3 ore fino a quando diventa molto morbido. Mangiare è come, con senape o rafano, o metterlo in un mulino e aggiungerlo al cibo altri. La cosa importante è regolare l'uso - un cucchiaio o più ogni giorno, insieme a una dieta che contiene quantità adeguata di proteine ​​animali e un sacco di grassi animali nutrienti.

Il tessuto connettivo si rigenera molto lentamente, quindi questo è un rimedio che richiede un po 'di pazienza. Tuttavia, i risultati sorprendenti sono stati riportati - guarigione di articolazioni che erano state completamente rigida e congelata e la scomparsa progressiva di artrite. Migliore di tutti è il miglioramento della qualità della pelle, con rughe smussando e persino scomparire del tutto.

Veramente tutto molto interessante!

Ho fatto il brodo anche con la corazza dei gamberi rossi.
Anche quello contiene tutte quelle belle cose?

Qual'è il numero massimo di volte che posso bollire le ossa?

la gelatina liofilizzata puo andare bene lostesso?
un mio amico salumiere puo trovarla dai suoi fornitori....

ingredienti?

ho richiesto la scheda tecnica, ma visto il periodo tocca aspettare per saperli....

Il processo di liofilizzazione è ok.

Le proteine rimangono, non è che si dissolvono, si denaturano cioè assumono diversa struttura proteica, ma la struttura primaria dovrebbe rimanere integra.
Si dovrebbe approfondire meglio su cosa avviene a lunghissime cotture e capire la denaturazione proteica fino a quanto si spinge.
Mi rimane la curiosità di sapere come avviene l'estrazione della gelatina nei processi industriali, se tramite metodi classici oppure utilizzando magari solventi.

edit: su wikipedia c'è scritto che si ottiene tramite filtrazione e concentrata col vapore e poi sterilizzata a 138°C http://it.wikipedia.org/wiki/Gelatina_animale

se mi dai mail ho un file dove spiega la cosa, ma nn lo allega per la dimensione...

Le proteine rimangono, non è che si dissolvono, si denaturano cioè assumono diversa struttura proteica, ma la struttura primaria dovrebbe rimanere integra.
Si dovrebbe approfondire meglio su cosa avviene a lunghissime cotture e capire la denaturazione proteica fino a quanto si spinge.
Mi rimane la curiosità di sapere come avviene l'estrazione della gelatina nei processi industriali, se tramite metodi classici oppure utilizzando magari solventi.

edit: su wikipedia c'è scritto che si ottiene tramite filtrazione e concentrata col vapore e poi sterilizzata a 138°C http://it.wikipedia.org/wiki/Gelatina_animale

se mi dai mail ho un file dove spiega la cosa, ma nn lo allega per la dimensione...

Le proteine rimangono, non è che si dissolvono, si denaturano cioè assumono diversa struttura proteica, ma la struttura primaria dovrebbe rimanere integra.
Si dovrebbe approfondire meglio su cosa avviene a lunghissime cotture e capire la denaturazione proteica fino a quanto si spinge.
Mi rimane la curiosità di sapere come avviene l'estrazione della gelatina nei processi industriali, se tramite metodi classici oppure utilizzando magari solventi.

edit: su wikipedia c'è scritto che si ottiene tramite filtrazione e concentrata col vapore e poi sterilizzata a 138°C http://it.wikipedia.org/wiki/Gelatina_animale

se mi dai mail ho un file dove spiega la cosa, ma nn lo allega per la dimensione...

Le proteine rimangono, non è che si dissolvono, si denaturano cioè assumono diversa struttura proteica, ma la struttura primaria dovrebbe rimanere integra.
Si dovrebbe approfondire meglio su cosa avviene a lunghissime cotture e capire la denaturazione proteica fino a quanto si spinge.
Mi rimane la curiosità di sapere come avviene l'estrazione della gelatina nei processi industriali, se tramite metodi classici oppure utilizzando magari solventi.

edit: su wikipedia c'è scritto che si ottiene tramite filtrazione e concentrata col vapore e poi sterilizzata a 138°C

se mi dai mail ho un file dove spiega la cosa, ma nn lo allega per la dimensione...

PS: tropico è normale che se faccio un quote (il reply in basso ad ogni post) con dentro un link, il sito mi da come spammone?